AREA DI APPRENDIMENTO
Discipline biotecnologiche con finalità specifiche:chimiche e farmaceutiche
OBIETTIVI FORMATIVI
Conoscenza e capacità di comprensione: conoscenza delle proprietà degli amino acidi e della loro organizzazione in strutture primarie e secondarie. Conoscenza dei metodi di caratterizzazione e confronto di strutture secondarie e terziarie di proteine. Comprensione delle modalità e caratteristiche dell’interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Comprensione delle proprietà dinamiche delle proteine
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: capacità di confrotare sequenze aminoacidiche.Uso di programmi per la visualizzazione, l’analisi e il confronto di strutture di proteine. Capacità di effettuare il modelling della struttura di proteine e di mutanti amino acidici. Capacità di valutare i risultati sperimentali di tecniche strutturali di base.
Struttura e funzione delle proteine, Gregory A. Petsko ; DagmarRinge
Obiettivi Formativi
Conoscenza e capacità di comprensione: conoscenza delle proprietà degli amino acidi e della loro organizzazione in strutture primarie e secondarie. Conoscenza dei metodi di caratterizzazione e confronto di strutture secondarie e terziarie di proteine. Comprensione delle modalità e caratteristiche dell’interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Comprensione delle proprietà dinamiche delle proteine
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: capacità di confrotare sequenze aminoacidiche.Uso di programmi per la visualizzazione, l’analisi e il confronto di strutture di proteine. Capacità di effettuare il modelling della struttura di proteine e di mutanti amino acidici. Capacità di valutare i risultati sperimentali di tecniche strutturali di base.
Metodi Didattici
Lezioni frontali; esercitazioni individuali in aula, dimostrazioni
Modalità di verifica apprendimento
Esame di profitto orale
Programma del corso
Cos’è la biologia strutturale. Database rilevanti. Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Approcci per il confronto di sequenze aminoacidiche. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli torsionali e plot di Ramachandran. Struttura terziaria. Nozioni di base della spettroscopia NMR e diffrazione a raggi X per la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. Motivi e domini strutturali. Classificazione strutturale delle proteine: CATH e SCOP. Il protein data bank. Il confronto strutturale fra proteine. Metodi per la predizione della struttura di proteine. Metodi per la caratterizzazione sperimentale della struttura secondaria. Interazioni intermolecolari che coinvolgono proteine. Il legame dei metalli alle proteine. Cofattori contenenti metalli. Zinco-proteine. Ferro-proteine. La flessibilità delle proteine. La struttura del DNA e l'interazione proteina-DNA nei sistemi procariotici ed eucariotici. Proteine di membrana. Proteine intrinsecamente denaturate.