AREA DI APPRENDIMENTO
Discipline biotecnologiche con finalità specifiche:chimiche e farmaceutiche
OBIETTIVI FORMATIVI
Conoscenza e capacità di comprensione: strutture primarie e secondarie. Caratterizzazione e confronto di strutture di proteine. Interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Proprietà dinamiche di proteine
Capacità di applicare : Visualizzazione, analisi e confronto di sequenze e strutture di proteine. Modelling della struttura di proteine e di mutanti.
Struttura e funzione delle proteine. Gregory A. Petsko, Dagmar Ringe
Proteins : structures and molecular properties. Thomas E. Creighton
Introduzione alla bioinformatica. G. Valle, M. Helmer Citterich, M. Attimonelli, G. Pesole.
Understanding bioinformatics. Marketa Zvelebil, Jeremy O. Baum
Obiettivi Formativi
Conoscenza e capacità di comprensione: conoscenza delle proprietà degli amino acidi e della loro organizzazione in strutture primarie e secondarie. Conoscenza dei metodi di caratterizzazione e confronto di strutture secondarie e terziarie di proteine. Comprensione delle modalità e caratteristiche dell’interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Comprensione delle proprietà dinamiche delle proteine
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: capacità di confrotare sequenze aminoacidiche.Uso di programmi per la visualizzazione, l’analisi e il confronto di strutture di proteine. Capacità di effettuare il modelling della struttura di proteine e di mutanti amino acidici. Capacità di valutare i risultati sperimentali di tecniche strutturali di base.
Metodi Didattici
Lezioni frontali; esercitazioni individuali in aula, dimostrazioni
Modalità di verifica apprendimento
Esame di profitto orale
Programma del corso
Cos’è la biologia strutturale. Database rilevanti. Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli diedro e plot di Ramachandran. Struttura terziaria. Nozioni di base della spettroscopia NMR e diffrazione a raggi X per la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. Motivi e domini strutturali. Il protein data bank. Classificazione strutturale delle proteine: CATH e SCOP. Angoli diedro e struttura secondaria degli acidi nucleici. Metodi per il confronto di sequenze proteiche. Domini di sequenza. Il confronto strutturale fra proteine. Metodi per la predizione della struttura di proteine. Metodi per la caratterizzazione sperimentale della struttura secondaria. Interazioni intermolecolari che coinvolgono proteine. Il legame dei metalli alle proteine. Cofattori contenenti metalli. Zinco-proteine. Ferro-proteine. La flessibilità delle proteine: force field e dinamica molecolare. Proteine di membrana. Proteine intrinsecamente denaturate.