Nozioni teoriche sui principi della Risonanza Magnetica Nucleare. Laboratorio di Risonanza Magnetica Nucleare: lavoro pratico e lavoro guidato ad uno spettrometro NMR. Applicazioni della Risonanza Magnetica nei settori della Biologia Strutturale, della Metabolomica, dell’imaging diagnostico, dello sviluppo e progettazione di farmaci, delle interazioni proteina-proteina. Tecniche utilizzate nel laboratorio biotecnologico per la preparazione di proteine isotpicamente arricchite.
-P.J Hore, Nuclear Magnetic Resonance, Oxford Chemistry Press
Articoli scientifici ed altro materiale didattico distribuito durante il corso
Obiettivi Formativi
Acquisire conoscenze e comprensione di base sui principi della risonanza magnetica, per mettere lo studente in grado di comprenderne le potenzialità e le limitazioni come tecnica spettroscopica, strutturale, analitica, diagnostica.
Le applicazioni presentate nel corso permetteranno allo studente autonomia di giudizio sullo stato dell’arte nell’applicazione della risonanza magnetica nei diversi settori di applicazione, con lo scopo di renderlo in grado di analizzare le possibilità di applicazione della RM nel suo specifico settore di interesse e di immaginare scenari nei quali l’utilizzo della risonanza magnetica possa risultare di interesse strategico.
Prerequisiti
Corsi vincolanti: Elementi di matematica e Statistica,Fisica, Chimica generale e Inorganica, Chimica organica, Biologia Generale
Metodi Didattici
Lezioni frontali. Presentazioni powerpoint. Afifancamento in laboratorio. Gruppo di discussione
Altre Informazioni
Modalità di verifica apprendimento
L’elenco delle date degli esami è accessibile al sito https://sol.unifi.it/docprenot/docprenot
6-8 appelli d’esame per ogni anno accademico. Prova d’esame consiste in un colloquio orale della durate, indicativa, di 20-30 minuti.
Argomenti e modlità del Colloquio orale: verifica sulla acquisizione delle conoscenze di base (1-2 domande) e discussione su una delle applicazioni presentate durante il corso nei vari settori della biologia contemporanea
Programma del corso
Principi di base di spettroscopia di Risonanza Magnetica Nucleare. Applicazioni in proteine: relazione tra chemical shift e struttura secondaria. Banche dati ed informazioni statistiche. Spettroscopia NMR bidimensionale ed applicazioni in proteine.
Preparazione di campioni biologici: arricchimenti isotopici uniformi e selettivi. Applicazioni in biologia strutturale: Strutture in soluzione via NMR. Dinamica conformazionale e dinamica strutturale di proteine.
Metalloproteine: biologia dei cofattori metallici in proteine e siti metallici transienti. Interazioni proteina- legante. Screening in vitro. Sviluppo di farmaci. Esempio di sistemi modello in biologia strutturale inorganica: Metalloprotenasi di Matrice (MMP) e proteine Ferro–Zolfo.
Le scienze Omiche: dal genomics alla foodomics. Metabolomica e sue applicazioni.
Principi di Imaging. Localizzazione spaziale: codifica in frequenza, codifica in fase. Variabili di contrasto: il rilassamento nucleare. Immagini pesate in T2 ed in T1.
Esperienze di laboratorio: Preparazione di campioni per spettroscopia NMR. Esecuzione di esperimenti ad alto campo magnetico. Assegnamento di una molecola campione. Determinazione di una struttura,. Metabolomica: preparazione campione, analisi statistica.