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B016679 - BIOCHIMICA GENERALE ED APPLICATA
Principali informazioni
Lingua Insegnamento
Contenuto del corso
Libri di testo consigliati
Obiettivi Formativi
Prerequisiti
Metodi Didattici
Altre Informazioni
Modalità di verifica apprendimento
Programma del corso
Anno Accademico 2014-15
Coorte 2013 - Laurea Magistrale Ciclo unico 5 anni in FARMACIA
Anno di corso
Secondo Anno - Annualità singola
Dipartimento di Afferenza
Neuroscienze, Area del Farmaco e Salute del Bambino (NEUROFARBA)
Tipo insegnamento
Attività formativa monodisciplinare
Settore Scientifico disciplinare
BIO/10 - BIOCHIMICA
Crediti Formativi
12
Ore Didattica
96
Periodo didattico
06/10/2014 ⇒ 29/04/2016
Frequenza Obbligatoria
Si
Tipo Valutazione
Voto Finale
Contenuto del corso
mostra
Programma del corso
mostra
Docenza
- Cognomi A-L DEGL'INNOCENTI DONATELLA
- Cognomi A-L RAMAZZOTTI MATTEO
- Cognomi M-Z CIRRI PAOLO
Lingua Insegnamento - Cognomi A-L
italiano
Lingua Insegnamento - Cognomi M-Z
Italiano
Contenuto del corso - Cognomi A-L
Struttura e funzione delle proteine. Principi di termodinamica. Cinetica e catalisi enzimatica. Struttura e funzione dei carboidrati. Struttura e funzione dei lipidi. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Il metabolismo delle proteine, dei carboidrati dei lipidi e degli acidi nucleici. Tecniche spettrofotometriche, immunochimiche e cromatografiche. Elettroforesi.
Contenuto del corso - Cognomi M-Z
Struttura e funzione delle proteine. Principi di termodinamica. Cinetica e catalisi enzimatica. Struttura e funzione dei carboidrati. Struttura e funzione dei lipidi. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Il metabolismo delle proteine, dei carboidrati dei lipidi e degli acidi nucleici. Tecniche spettrofotometriche, immunochimiche e cromatografiche. Elettroforesi.
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Obiettivi Formativi - Cognomi A-L
Il corso si prefigge l'obiettivo di istruire lo studente relativamente ai principi generali della Biochimica e della Metodologia Biochimica. Fornisce quindi conoscenze sulla struttura e funzione delle macromolecole biologiche, sui metodi e le tecniche utilizzati per il loro studio, sul metabolismo e sui principi della regolazione metabolica .Il corso si prefigge l'obiettivo di istruire lo studente relativamente ai principi generali della Biochimica e della Metodologia Biochimica. Fornisce quindi conoscenze sulla struttura e funzione delle macromolecole biologiche, sui metodi e le tecniche utilizzati per il loro studio, sul metabolismo e sui principi della regolazione metabolica.
Obiettivi Formativi - Cognomi M-Z
Il corso si prefigge l'obiettivo di istruire lo studente relativamente ai principi generali della Biochimica e della Metodologia Biochimica. Fornisce quindi conoscenze sulla struttura e funzione delle macromolecole biologiche, sui metodi e le tecniche utilizzati per il loro studio, sul metabolismo e sui principi della regolazione metabolica.Il corso si prefigge l'obiettivo di istruire lo studente relativamente ai principi generali della Biochimica e della Metodologia Biochimica. Fornisce quindi conoscenze sulla struttura e funzione delle macromolecole biologiche, sui metodi e le tecniche utilizzati per il loro studio, sul metabolismo e sui principi della regolazione metabolica.
Prerequisiti - Cognomi A-L
Il corso richiede conoscenze di chimica generale, chimica organica e fisiologia e anatomia
Prerequisiti - Cognomi M-Z
Il corso richiede conoscenze di chimica generale, chimica organica e fisiologia.
Metodi Didattici - Cognomi A-L
Lezioni frontali
Metodi Didattici - Cognomi M-Z
Lezioni frontali
Altre Informazioni - Cognomi M-Z
Orario di ricevimento
Martedì: 14,30 - 16,30 Previo appuntamento
Martedì: 14,30 - 16,30 Previo appuntamento
Modalità di verifica apprendimento - Cognomi A-L
La prova finale consiste in un esame orale volto ad accertare le conoscenze della materia.
Modalità di verifica apprendimento - Cognomi M-Z
La prova finale consiste in un esame orale volto ad accertare le conoscenze della materia.
Programma del corso - Cognomi A-L
Introduzione
Richiami di chimica organica. Reattività chimica. Struttura e caratteristiche chimico-fisiche dell'acqua.
Aminoacidi e proteine
Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Struttura primaria e secondaria delle proteine. Proteine globulari e fibrose: struttura terziaria. Struttura quaternaria. Folding e stabilità delle proteine.
Le proteine che trasportano l'ossigeno. II gruppo eme. Struttura della mioglobina. Struttura dell'emoglobina. Legame cooperativo ed efficienza di trasporto dell'ossigeno. Effetto Bohr. Effetto del 2,3-bisfosfoglicerato. Emoglobina fetale. Trasporto dell'anidride carbonica.
Principi di termodinamica.
Primo e secondo principio della termodinamica. Energia libera di una reazione chimica. Reazioni eso- ed endoergoniche. Reazioni accoppiate. Cinetica chimica. Costanti di equilibrio e costanti di velocità. Teoria dello stato di transizione.
Principi di catalisi e cinetica enzimatica
Definizione di velocità enzimatica. Fattori che influenzano l'attività enzimatica. Equazione di Michaelis e Menten. Significato dei parametri cinetici KM, Vmax, kcat, kcat/KM. Classificazione degli enzimi. Cofattori degli enzimi: ioni metallici e coenzimi. Analisi dei dati cinetici. Inibitori irreversibili e reversibili. Enzimi allosterici. Caratteristiche e meccanismi di catalisi enzimatica. Esempi di catalisi enzimatica. Ribonucleasi, lisozima, serina-protesi. Meccanismi di regolazione dell'attività enzimatica. Vitamine idrosolubili e coenzimi. Cenni sulle vitamine liposolubili.
Carboidrati
Classificazione: mono-, oligo- e polisaccaridi. Proprietà chimico-fisiche. Cenni di stereoisomeria. Amminozuccheri. Omo- ed eteroplisaccaridi. Glicosaminoglicani. Proteoglicani. Glicoproteine.
Lipidi e membrane biologiche
Acidi grassi saturi e insaturi. Trigliceridi, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, terpeni (steroli e colesterolo), altri derivati dell'unità isoprenica attivata (Vitamine A, D, E, K, ubichinone). I lipidi come segnali intracellulari ed extracellulari. Struttura e funzione delle membrane biologiche. Il trasporto di membrana (trasportatori, pompe e canali ionici).
Acidi nucleici e informazione genetica
Nucleosidi e nucleotidi. DNA: struttura e proprietà. Geni e cromosomi. Replicazione del DNA. Danni al DNA e mutazioni. Struttura e funzione dell'RNA messaggero, dell'RNA ribosomiale e dell'RNA transfer. Sintesi di RNA DNA-dipendente. L'operone arabinosio e quello del triptofano. Maturazione dell'RNA. Codice genetico. Ribosomi: struttura e funzione. Attivazione degli amminoacidi. Biosintesi delle proteine. Modificazioni post-traduzionali delle proteine. Degradazione delle proteine
Metabolismo
Concetti generali. Conversione di energia. Composti con legami "ricchi di energia". Reazioni accoppiate. Catabolismo e anabolismo.
Metabolismo dei carboidrati
Generalità sul metabolismo dei carboidrati. Reazioni ed enzimi della glicolisi. Termodinamica della glicolisi. Regolazione della glicolisi: enzimi regolatori e loro modulatori. Fermentazione lattica e alcolica. Catabolismo di esosi diversi dal glucosio. La gluconeogenesi. Confronto tra glicolisi e gluconeogenesi. Fabbisogno energetico della gluconeogenesi. Il ciclo di Cori. Regolazione ormonale. Glicogeno sintesi e glicogenolisi. Via dei pentoso fosfati: reazioni ed enzimi. Regolazione della via dei pentoso fosfati.
Metabolismo terminale
Sistemi navetta. Piruvato deidrogenasi. Ciclo dell'acido citrico (ciclo di Krebs). Reazioni, enzimi del ciclo e regolazione. Termodinamica e regolazione. Ruolo catabolico e biosintetico del ciclo di Krebs. Collegamento tra il ciclo di Krebs e le altre vie metaboliche. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. I complessi della catena respiratoria. Accoppiamento tra flusso degli elettroni e fosforilazione ossidativa: meccanismo della ATP-sintasi. Sistemi di trasporto mitocondriali.
Metabolismo lipidico
Digestione e trasporto dei lipidi della dieta. Lipoproteine plasmatiche. Attivazione degli acidi grassi. La ?-ossidazione: reazioni, enzimi e coenzimi. Bilancio energetico della beta-ossidazione. Ossidazione degli acidi grassi a catena dispari di atomi di carbonio e degli acidi grassi insaturi. La chetogenesi e i corpi chetonici. Sintesi degli acidi grassi. Allungamento e insaturazione degli acidi grassi. Regolazione ormonale. Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi dei lipidi di membrana: fosfolipidi, colesterolo.
Metabolismo degli aminoacidi
Digestione e assorbimento delle proteine della dieta. Turnover delle proteine intracellulari. II catabolismo delle proteine. Catabolismo degli amminoacidi: deaminazione e transaminazione. Il ciclo dell'urea: reazioni, enzimi, compartimentazione cellulare e regolazione. Demolizione dello scheletro carbonioso degli amminoacidi: AA glucogenici e chetogenici. Gli aminoacidi come precursori di biomolecole: biosintesi di amine biogene (adrenalina, istamina, GABA); biosintesi di creatinfosfato; biosintesi e funzione del glutatione; biosintesi dell'eme.
Metabolismo dei nucleotidi
Biosintesi e regolazione dei nucleotidi e pirimidinici. Recupero delle basi puriniche. Biosintesi dei deossiribonucleotidi. Degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici.
Biochimica Applicata:
Spettrofotometria. Leggi dell'assorbimento della luce. Saggi colorimetrici. Spettrofluorimetria: principi e applicazioni. Luminescenza: principi e applicazioni. La cinetica enzimatica. Definizione di velocità iniziale. Equaz. di Michaelis-Menten. Cinetica pratica. Metodo spettrofotometrico di dosaggio degli enzimi. Esempi di dosaggi enzimatici. Determinazione enzimatica di analita. Tecniche immunochimiche. Produzione di Ab mono e poli-clonali. Applicazioni: immunoprecipitazione, dosaggi RIA e ELISA, immunoistochimica. Tecniche elettroforetiche: principi ed applicazioni. Isoelettrofocalizzazione, Elettroforesi mono e bidimensionale. Western-blotting. Principi e tipologie di separazione cromatografica. Cromatografia ad alta e bassa pressione.
Richiami di chimica organica. Reattività chimica. Struttura e caratteristiche chimico-fisiche dell'acqua.
Aminoacidi e proteine
Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Struttura primaria e secondaria delle proteine. Proteine globulari e fibrose: struttura terziaria. Struttura quaternaria. Folding e stabilità delle proteine.
Le proteine che trasportano l'ossigeno. II gruppo eme. Struttura della mioglobina. Struttura dell'emoglobina. Legame cooperativo ed efficienza di trasporto dell'ossigeno. Effetto Bohr. Effetto del 2,3-bisfosfoglicerato. Emoglobina fetale. Trasporto dell'anidride carbonica.
Principi di termodinamica.
Primo e secondo principio della termodinamica. Energia libera di una reazione chimica. Reazioni eso- ed endoergoniche. Reazioni accoppiate. Cinetica chimica. Costanti di equilibrio e costanti di velocità. Teoria dello stato di transizione.
Principi di catalisi e cinetica enzimatica
Definizione di velocità enzimatica. Fattori che influenzano l'attività enzimatica. Equazione di Michaelis e Menten. Significato dei parametri cinetici KM, Vmax, kcat, kcat/KM. Classificazione degli enzimi. Cofattori degli enzimi: ioni metallici e coenzimi. Analisi dei dati cinetici. Inibitori irreversibili e reversibili. Enzimi allosterici. Caratteristiche e meccanismi di catalisi enzimatica. Esempi di catalisi enzimatica. Ribonucleasi, lisozima, serina-protesi. Meccanismi di regolazione dell'attività enzimatica. Vitamine idrosolubili e coenzimi. Cenni sulle vitamine liposolubili.
Carboidrati
Classificazione: mono-, oligo- e polisaccaridi. Proprietà chimico-fisiche. Cenni di stereoisomeria. Amminozuccheri. Omo- ed eteroplisaccaridi. Glicosaminoglicani. Proteoglicani. Glicoproteine.
Lipidi e membrane biologiche
Acidi grassi saturi e insaturi. Trigliceridi, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, terpeni (steroli e colesterolo), altri derivati dell'unità isoprenica attivata (Vitamine A, D, E, K, ubichinone). I lipidi come segnali intracellulari ed extracellulari. Struttura e funzione delle membrane biologiche. Il trasporto di membrana (trasportatori, pompe e canali ionici).
Acidi nucleici e informazione genetica
Nucleosidi e nucleotidi. DNA: struttura e proprietà. Geni e cromosomi. Replicazione del DNA. Danni al DNA e mutazioni. Struttura e funzione dell'RNA messaggero, dell'RNA ribosomiale e dell'RNA transfer. Sintesi di RNA DNA-dipendente. L'operone arabinosio e quello del triptofano. Maturazione dell'RNA. Codice genetico. Ribosomi: struttura e funzione. Attivazione degli amminoacidi. Biosintesi delle proteine. Modificazioni post-traduzionali delle proteine. Degradazione delle proteine
Metabolismo
Concetti generali. Conversione di energia. Composti con legami "ricchi di energia". Reazioni accoppiate. Catabolismo e anabolismo.
Metabolismo dei carboidrati
Generalità sul metabolismo dei carboidrati. Reazioni ed enzimi della glicolisi. Termodinamica della glicolisi. Regolazione della glicolisi: enzimi regolatori e loro modulatori. Fermentazione lattica e alcolica. Catabolismo di esosi diversi dal glucosio. La gluconeogenesi. Confronto tra glicolisi e gluconeogenesi. Fabbisogno energetico della gluconeogenesi. Il ciclo di Cori. Regolazione ormonale. Glicogeno sintesi e glicogenolisi. Via dei pentoso fosfati: reazioni ed enzimi. Regolazione della via dei pentoso fosfati.
Metabolismo terminale
Sistemi navetta. Piruvato deidrogenasi. Ciclo dell'acido citrico (ciclo di Krebs). Reazioni, enzimi del ciclo e regolazione. Termodinamica e regolazione. Ruolo catabolico e biosintetico del ciclo di Krebs. Collegamento tra il ciclo di Krebs e le altre vie metaboliche. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. I complessi della catena respiratoria. Accoppiamento tra flusso degli elettroni e fosforilazione ossidativa: meccanismo della ATP-sintasi. Sistemi di trasporto mitocondriali.
Metabolismo lipidico
Digestione e trasporto dei lipidi della dieta. Lipoproteine plasmatiche. Attivazione degli acidi grassi. La ?-ossidazione: reazioni, enzimi e coenzimi. Bilancio energetico della beta-ossidazione. Ossidazione degli acidi grassi a catena dispari di atomi di carbonio e degli acidi grassi insaturi. La chetogenesi e i corpi chetonici. Sintesi degli acidi grassi. Allungamento e insaturazione degli acidi grassi. Regolazione ormonale. Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi dei lipidi di membrana: fosfolipidi, colesterolo.
Metabolismo degli aminoacidi
Digestione e assorbimento delle proteine della dieta. Turnover delle proteine intracellulari. II catabolismo delle proteine. Catabolismo degli amminoacidi: deaminazione e transaminazione. Il ciclo dell'urea: reazioni, enzimi, compartimentazione cellulare e regolazione. Demolizione dello scheletro carbonioso degli amminoacidi: AA glucogenici e chetogenici. Gli aminoacidi come precursori di biomolecole: biosintesi di amine biogene (adrenalina, istamina, GABA); biosintesi di creatinfosfato; biosintesi e funzione del glutatione; biosintesi dell'eme.
Metabolismo dei nucleotidi
Biosintesi e regolazione dei nucleotidi e pirimidinici. Recupero delle basi puriniche. Biosintesi dei deossiribonucleotidi. Degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici.
Biochimica Applicata:
Spettrofotometria. Leggi dell'assorbimento della luce. Saggi colorimetrici. Spettrofluorimetria: principi e applicazioni. Luminescenza: principi e applicazioni. La cinetica enzimatica. Definizione di velocità iniziale. Equaz. di Michaelis-Menten. Cinetica pratica. Metodo spettrofotometrico di dosaggio degli enzimi. Esempi di dosaggi enzimatici. Determinazione enzimatica di analita. Tecniche immunochimiche. Produzione di Ab mono e poli-clonali. Applicazioni: immunoprecipitazione, dosaggi RIA e ELISA, immunoistochimica. Tecniche elettroforetiche: principi ed applicazioni. Isoelettrofocalizzazione, Elettroforesi mono e bidimensionale. Western-blotting. Principi e tipologie di separazione cromatografica. Cromatografia ad alta e bassa pressione.
Programma del corso - Cognomi M-Z
Introduzione
Richiami di chimica organica. Reattività chimica. Struttura e caratteristiche chimico-fisiche dell'acqua.
Principi di termodinamica.
Primo e secondo principio della termodinamica. Energia libera di una reazione chimica. Reazioni eso- ed endoergoniche. Reazioni accoppiate. Cinetica chimica. Costanti di equilibrio e costanti di velocità. Cinetica chimica. Teoria delle collisioni. Teoria dello stato di transizione.
Aminoacidi e proteine
Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Struttura primaria e secondaria delle proteine. Proteine globulari e fibrose: struttura terziaria. Struttura quaternaria. Folding e stabilità delle proteine.
Tecniche elettroforetiche: principi ed applicazioni. Isoelettrofocalizzazione elettroforesi mono e bidimensionale.
Funzione delle proteine: emoglobina, immunoglobuline, enzimi
Le proteine che trasportano l'ossigeno. II gruppo eme. Struttura della mioglobina. Struttura dell'emoglobina. Legame cooperativo ed efficienza di trasporto dell'ossigeno. Effetto Bohr. Effetto del 2,3-bisfosfoglicerato. Emoglobina fetale. Trasporto dell'anidride carbonica.
Struttura e funzione delle immunoglobuline. Tecniche immunoenzimatiche: dosaggi RIA e ELISA, western blot, immunoistochimica
Principi di catalisi e cinetica enzimatica
Definizione di velocità enzimatica. Fattori che influenzano l'attività enzimatica. Definizione di velocità iniziale. Equaz. di Michaelis-Menten. Significato dei parametri cinetici KM, Vmax, kcat, kcat/KM. Cinetica pratica. Principi di spettrofotometria e dosaggio degli enzimi. Esempi di dosaggi enzimatici.
Classificazione degli enzimi. Cofattori degli enzimi: ioni metallici e coenzimi. Analisi dei dati cinetici. Inibitori irreversibili e reversibili. Enzimi allosterici. Caratteristiche e meccanismi di catalisi enzimatica. Esempi di catalisi enzimatica. Ribonucleasi, lisozima, serina-protesi. Meccanismi di regolazione dell’attività enzimatica. Vitamine idrosolubili e coenzimi. Cenni sulle vitamine liposolubili.
Carboidrati
Classificazione: mono-, oligo- e polisaccaridi. Proprietà chimico-fisiche. Cenni di stereoisomeria. Amminozuccheri. Omo- ed eteroplisaccaridi. Glicosaminoglicani. Proteoglicani. Glicoproteine.
Lipidi e membrane biologiche
Acidi grassi saturi e insaturi. Trigliceridi, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, terpeni (steroli e colesterolo), altri derivati dell'unità isoprenica attivata (Vitamine A, D, E, K, ubichinone). I lipidi come segnali intracellulari ed extracellulari. Struttura e funzione delle membrane biologiche. Il trasporto di membrana (trasportatori, pompe e canali ionici).
Acidi nucleici e informazione genetica
Nucleosidi e nucleotidi. DNA: struttura e proprietà. Geni e cromosomi. Replicazione del DNA. Danni al DNA e mutazioni. Struttura e funzione dell'RNA messaggero, dell'RNA ribosomiale e dell'RNA transfer. Sintesi di RNA DNA-dipendente. L'operone arabinosio e quello del triptofano. Maturazione dell'RNA. Codice genetico. Ribosomi: struttura e funzione. Attivazione degli amminoacidi. Biosintesi delle proteine. Modificazioni post-traduzionali delle proteine. Degradazione delle proteine
Metabolismo
Concetti generali. Conversione di energia. Composti con legami “ricchi di energia”. Reazioni accoppiate. Catabolismo e anabolismo.
Metabolismo dei carboidrati
Generalità sul metabolismo dei carboidrati. Reazioni ed enzimi della glicolisi. Termodinamica della glicolisi. Regolazione della glicolisi: enzimi regolatori e loro modulatori. Fermentazione lattica e alcolica. Catabolismo di esosi diversi dal glucosio. La gluconeogenesi. Confronto tra glicolisi e gluconeogenesi. Fabbisogno energetico della gluconeogenesi. Il ciclo di Cori. Regolazione ormonale. Glicogeno sintesi e glicogenolisi. Via dei pentoso fosfati: reazioni ed enzimi. Regolazione della via dei pentoso fosfati.
Metabolismo terminale
Sistemi navetta. Piruvato deidrogenasi. Ciclo dell'acido citrico (ciclo di Krebs). Reazioni, enzimi del ciclo e regolazione. Termodinamica e regolazione. Ruolo catabolico e biosintetico del ciclo di Krebs. Collegamento tra il ciclo di Krebs e le altre vie metaboliche. Il ciclo del gliossilato. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. I complessi della catena respiratoria. Accoppiamento tra flusso degli elettroni e fosforilazione ossidativa: meccanismo della ATP-sintasi. Sistemi di trasporto mitocondriali.
Metabolismo lipidico
Digestione e trasporto dei lipidi della dieta. Lipoproteine plasmatiche. Attivazione degli acidi grassi. La β-ossidazione: reazioni, enzimi e coenzimi. Bilancio energetico della β-ossidazione. Ossidazione degli acidi grassi a catena dispari di atomi di carbonio e degli acidi grassi insaturi. La chetogenesi e i corpi chetonici. Sintesi degli acidi grassi. Allungamento e insaturazione degi acidi grassi. Regolazione ormonale. Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi dei lipidi di membrana: fosfolipidi, colesterolo.
Metabolismo degli aminoacidi
Digestione e assorbimento delle proteine della dieta. Turnover delle proteine intracellulari. II catabolismo delle proteine. Catabolismo degli amminoacidi: deaminazione e transaminazione. Il ciclo dell'urea: reazioni, enzimi, compartimentazione cellulare e regolazione. Demolizione dello scheletro carbonioso degli amminoacidi: Aa glucogenici e chetogenici. Gli aminoacidi come precursori di biomolecole: biosintesi di amine biogene (adrenalina, istamina, GABA); biosintesi di creatinfosfato; biosintesi e funzione del glutatione; biosintesi dell'eme.
Metabolismo dei nucleotidi
Biosintesi e regolazione dei nucleotidi e pirimidinici. Recupero delle basi puriniche. Biosintesi dei deossiribonucleotidi. Degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici.
Richiami di chimica organica. Reattività chimica. Struttura e caratteristiche chimico-fisiche dell'acqua.
Principi di termodinamica.
Primo e secondo principio della termodinamica. Energia libera di una reazione chimica. Reazioni eso- ed endoergoniche. Reazioni accoppiate. Cinetica chimica. Costanti di equilibrio e costanti di velocità. Cinetica chimica. Teoria delle collisioni. Teoria dello stato di transizione.
Aminoacidi e proteine
Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Struttura primaria e secondaria delle proteine. Proteine globulari e fibrose: struttura terziaria. Struttura quaternaria. Folding e stabilità delle proteine.
Tecniche elettroforetiche: principi ed applicazioni. Isoelettrofocalizzazione elettroforesi mono e bidimensionale.
Funzione delle proteine: emoglobina, immunoglobuline, enzimi
Le proteine che trasportano l'ossigeno. II gruppo eme. Struttura della mioglobina. Struttura dell'emoglobina. Legame cooperativo ed efficienza di trasporto dell'ossigeno. Effetto Bohr. Effetto del 2,3-bisfosfoglicerato. Emoglobina fetale. Trasporto dell'anidride carbonica.
Struttura e funzione delle immunoglobuline. Tecniche immunoenzimatiche: dosaggi RIA e ELISA, western blot, immunoistochimica
Principi di catalisi e cinetica enzimatica
Definizione di velocità enzimatica. Fattori che influenzano l'attività enzimatica. Definizione di velocità iniziale. Equaz. di Michaelis-Menten. Significato dei parametri cinetici KM, Vmax, kcat, kcat/KM. Cinetica pratica. Principi di spettrofotometria e dosaggio degli enzimi. Esempi di dosaggi enzimatici.
Classificazione degli enzimi. Cofattori degli enzimi: ioni metallici e coenzimi. Analisi dei dati cinetici. Inibitori irreversibili e reversibili. Enzimi allosterici. Caratteristiche e meccanismi di catalisi enzimatica. Esempi di catalisi enzimatica. Ribonucleasi, lisozima, serina-protesi. Meccanismi di regolazione dell’attività enzimatica. Vitamine idrosolubili e coenzimi. Cenni sulle vitamine liposolubili.
Carboidrati
Classificazione: mono-, oligo- e polisaccaridi. Proprietà chimico-fisiche. Cenni di stereoisomeria. Amminozuccheri. Omo- ed eteroplisaccaridi. Glicosaminoglicani. Proteoglicani. Glicoproteine.
Lipidi e membrane biologiche
Acidi grassi saturi e insaturi. Trigliceridi, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, terpeni (steroli e colesterolo), altri derivati dell'unità isoprenica attivata (Vitamine A, D, E, K, ubichinone). I lipidi come segnali intracellulari ed extracellulari. Struttura e funzione delle membrane biologiche. Il trasporto di membrana (trasportatori, pompe e canali ionici).
Acidi nucleici e informazione genetica
Nucleosidi e nucleotidi. DNA: struttura e proprietà. Geni e cromosomi. Replicazione del DNA. Danni al DNA e mutazioni. Struttura e funzione dell'RNA messaggero, dell'RNA ribosomiale e dell'RNA transfer. Sintesi di RNA DNA-dipendente. L'operone arabinosio e quello del triptofano. Maturazione dell'RNA. Codice genetico. Ribosomi: struttura e funzione. Attivazione degli amminoacidi. Biosintesi delle proteine. Modificazioni post-traduzionali delle proteine. Degradazione delle proteine
Metabolismo
Concetti generali. Conversione di energia. Composti con legami “ricchi di energia”. Reazioni accoppiate. Catabolismo e anabolismo.
Metabolismo dei carboidrati
Generalità sul metabolismo dei carboidrati. Reazioni ed enzimi della glicolisi. Termodinamica della glicolisi. Regolazione della glicolisi: enzimi regolatori e loro modulatori. Fermentazione lattica e alcolica. Catabolismo di esosi diversi dal glucosio. La gluconeogenesi. Confronto tra glicolisi e gluconeogenesi. Fabbisogno energetico della gluconeogenesi. Il ciclo di Cori. Regolazione ormonale. Glicogeno sintesi e glicogenolisi. Via dei pentoso fosfati: reazioni ed enzimi. Regolazione della via dei pentoso fosfati.
Metabolismo terminale
Sistemi navetta. Piruvato deidrogenasi. Ciclo dell'acido citrico (ciclo di Krebs). Reazioni, enzimi del ciclo e regolazione. Termodinamica e regolazione. Ruolo catabolico e biosintetico del ciclo di Krebs. Collegamento tra il ciclo di Krebs e le altre vie metaboliche. Il ciclo del gliossilato. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. I complessi della catena respiratoria. Accoppiamento tra flusso degli elettroni e fosforilazione ossidativa: meccanismo della ATP-sintasi. Sistemi di trasporto mitocondriali.
Metabolismo lipidico
Digestione e trasporto dei lipidi della dieta. Lipoproteine plasmatiche. Attivazione degli acidi grassi. La β-ossidazione: reazioni, enzimi e coenzimi. Bilancio energetico della β-ossidazione. Ossidazione degli acidi grassi a catena dispari di atomi di carbonio e degli acidi grassi insaturi. La chetogenesi e i corpi chetonici. Sintesi degli acidi grassi. Allungamento e insaturazione degi acidi grassi. Regolazione ormonale. Biosintesi dei trigliceridi. Biosintesi dei lipidi di membrana: fosfolipidi, colesterolo.
Metabolismo degli aminoacidi
Digestione e assorbimento delle proteine della dieta. Turnover delle proteine intracellulari. II catabolismo delle proteine. Catabolismo degli amminoacidi: deaminazione e transaminazione. Il ciclo dell'urea: reazioni, enzimi, compartimentazione cellulare e regolazione. Demolizione dello scheletro carbonioso degli amminoacidi: Aa glucogenici e chetogenici. Gli aminoacidi come precursori di biomolecole: biosintesi di amine biogene (adrenalina, istamina, GABA); biosintesi di creatinfosfato; biosintesi e funzione del glutatione; biosintesi dell'eme.
Metabolismo dei nucleotidi
Biosintesi e regolazione dei nucleotidi e pirimidinici. Recupero delle basi puriniche. Biosintesi dei deossiribonucleotidi. Degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici.